α-糜蛋白酶的結(jié)構(gòu)和立體結(jié)構(gòu)已被闡明,是由245個(gè)氨基酸殘基組成的單一肽鏈,分子中有5對(duì)二硫鍵。呈白色、微黃色結(jié)晶或無定形粉末,易溶于水,不溶于有機(jī)溶劑。相對(duì)分子質(zhì)量24000,適PH8~9。干態(tài)穩(wěn)定,水溶液中會(huì)迅速失活,以PH3~4的水溶液為穩(wěn)定。作用于蛋白質(zhì)時(shí),水解L-酪氨酸和L-苯丙氨酸的羧基所形成的肽鍵。

胰蛋白酶Trypsin (Parenzyme) 為蛋白酶的一種,EC 3.4.4.4,是從牛、羊、豬的胰臟提取的一種絲氨酸蛋白水解酶。在脊椎動(dòng)物中,作為消化酶而起作用。在胰臟是胰蛋白酶的前體胰蛋白酶原被合成后,作為胰液的成分而分泌,受腸激酶,或胰蛋白酶的限制分解成為活化胰蛋白酶,是肽鏈內(nèi)切酶,它能把多肽鏈中賴氨酸和精氨酸殘基中的羧基側(cè)切斷。它不僅起消化酶的作用,而且還能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前體,起活化作用。

穩(wěn)定性:pH值為2-3時(shí)穩(wěn)定。抑制劑有二異丙基氟磷酸(DFP)、苯*(PMSF)、對(duì)甲苯磺酰賴氨酸氯甲基酮(TLCK)、天然的胰蛋白酶抑制劑、絲蛋白酶抑制劑、巨球蛋白:α2、Ag+。激活劑為Ca2+,能阻滯胰蛋白酶的自溶,促進(jìn)胰蛋白酶原的激活。底物專一性是帶正電荷的賴氨酸與精氨酸的側(cè)鏈,產(chǎn)物是羧端為賴氨酸或精氨酸的肽,酶反應(yīng)水解精氨酸、賴氨酸。用于生化研究,蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)分析和序列研究,

胰蛋白酶可作為蛋白分解酶。